KOMPLEKS TEMBAGA (Cu) DALAM TUBUH

Tembaga adalah logam merah muda, yang lunak, dapat ditempa, dan liat. Ia melebur pada 1038ºC. Karena potensial elektrode standarnya positif (+0,34 V untuk pasangan Cu/Cu²⁺), ia tak larut dalam asam klorida dan asam sulfat encer, meskipun dengan adanya oksigen ia bisa larut sedikit. Ada dua deret senyawa tembaga. Senyawa-senyawa tembaga(I) diturunkan dari tembaga(I) oksida Cu₂O yang merah, dan mengandung ion tembaga(I), Cu⁺. Senyawa-senyawa ini tak berwarna, kebanyakan garam tembaga(I) tak larut dalam air, perilakunya mirip senyawa perak(I). Mereka mudah dioksidasi menjadi senyawa tembaga(II), yang dapat diturunkan dari tembaga(II) oksida, CuO, hitam. Garam-garam tembaga(II) umumnya berwarna biru, baik dalam bentuk hidrat, padat, maupun dalam larutan air. Garam-garam tembaga(II) anhidrat, seperti tembaga(II) sulfat anhidrat CuSO₄, berwarna putih (atau sedikit kuning). Dalam larutan air selalu terdapat ion kompleks tetraakuo.

Tembaga memiliki elektron s tunggal di luar kulit 3d yang terisi. Ini agak kurang umum dengan golongan alkali kecuali stoikiometri formal dalam tingkat oksidasi +1. Kulit d yang terisi jauh kurang efektif daripada kulit gas mulia dalam melindungi elektron s dalam muatan inti, sehingga potensial pengionan pertama Cu lebih tinggi daripada golongan alkali. Karena elektron-elektron pada kulit d juga dilibatkan dalam ikatan logam, panas penyubliman dan titik leleh tembaga juga jauh lebih tinggi daripada alkali. Faktor-faktor ini bertanggung jawab bagi sifat lebih mulia tembaga. Pengaruhnya adalah membuat lebih kovalen dan memberi energi kisi yang lebih tinggi.Logam tembaga termasuk golongan transisi yang mempunyai kemampuan untuk membentuk senyawa kompleks dengan anion atau molekul netral yang memiliki pasangan elektron bebas.

Dalam hal kompleks dari logam Cu, terdapat beberapa macam bilangan koordinasi yang dapat dibentuk oleh logam ini dengan ligan, yaitu:

1.    Bilangan Koordinasi 2 dimana struktur molekulnya yang lazim adalah linear, contoh: ion diklorokuprat(I) [CuCl₂]^-, ion dibromokuprat(I) [CuBr₂]^-, karbonilklorotembaga(I) [Cu(CO)Cl], Kalium disianokuprat(I) K[Cu(CN)₂], ion diaminatembaga(I) [Cu(NH₃)₂]⁺.

2.    Bilangan Koordinasi 3 dengan struktur molekulnya yang lazim adalah trigonal planar, contoh: ion triklorokuprat(I) [CuCl₃]^2-, ion trinitratokuprat(II) [Cu(NO₃)₃]^-, klorobis(trisikloheksilfosfina)tembaga(I) [CuCl(Pcy₃)₂].

3.    Bilangan Koordinasi 4 dengan struktur molekulnya yang lazim adalah tetrahedral atau bujur sangkar, contoh: ion tetrasianokuprat(I) [Cu(CN)₄]^3-, amonium tetraklorokuprat(II) (NH₄)₂[CuCl₄], cesium tetraklorokuprat(II) Cs₂[CuCl₄], cesium tetrabromokuprat(II) Cs₂[CuBr₄], ion tetraaminatembaga(II) [Cu(NH₃)₄]²⁺

4.    Bilangan Koordinasi 5 dengan struktur molekulnya yang lazim adalah trigonal bipiramidal, contoh: ion pentaklorokuprat(II) [CuCl₅]^3-

5.    Bilangan Koordinasi 6 dengan struktur molekulnya yang lazim adalah oktahedral, contoh: ion heksaakuotembaga(II) [Cu(H₂O)₆]²⁺, ion heksaaminatembaga (II) [Cu(NH₃)₆]²⁺, ion tris(etilenadiamina)tembaga(II) [Cu(en)₃]²⁺, kalium heksafluorokuprat(III) K₃[CuF₆], dan cesium heksafluorokuprat(IV) Cs₂[CuF₆].

Pusat tembaga di oksidase biru multicopper telah diklasifikasikan menjadi tiga kelompok. Klasifikasi ini dapat diperluas dengan mencakup protein tembaga lainnya.

1.    Tipe I

Merupakan pusat tembaga yang bertanggung jawab untuk warna biru dari oksidase biru dan transfer electron pada protein. Tembaga tipe ini memiliki sebuahband penyerapan yang intens didekat 600 nm dengan koefisien serapannya  sekitar 100 kali lebih besar dari yang biasa   koordinasi kompleks Cu^II, bersama dengan serapan lain sekitar 450 dan750nm. 

2.    Tipe II

Pusat ini, hadir dalam oksidase biru multicopper, mirip dengan bentuk geometri tetragonal yang ditemukan di kompleks koordinasi sederhana dari tembaga. Ini adalah ESR-aktif dan memiliki sebuah  spectra d-d normal, yang sulit diukur dengan adanya tipe I karena serapannya yang intens. Tembaga non-biru  dioksidase sering dianggap sebagai tipe 2 tembaga, walaupun hal ini tidak ditunjukkan oleh definisi aslinya.

3.    Tipe III

Pusat ini terdiri dari sepasang ion Cu ^II, yang diamagnetik sebagai akibat dari interaksi  antiferromagnetik. Hal ini ditandai dengan daya serap yang kuat di sekitar 330 nm dengan koefisien serapan dalam rentang 3000 -5000 dm³ mol^-1cm^-1. Tipe pusat ketiga ini  dikaitkan dengan reaksi redoks dioksigen, karena dapat mentransfer dua elektron dan memotong pembentukan superoksida reaktif.

4.    Tembaga protein biru

Semuanya tercantum dalam tabel di bawah ini, yang mencakup rincian dari transfer elektron protein dan okidasi biru. (Wilkinson, 1987).

Tembaga bersaing untuk penyerapan dalam saluran pencernaan, sehingga menyebabkan kelebihan salah satu mineral tersebut dalam diet pemakanan menjurus kepada kekurangan mineral yang satu lagi. RDA tembaga untuk seorang dewasa yang sehat adalah 0.9 mg sehari. Tembaga diangkut paling banyak dalam aliran darah oleh sejenis protein plasma yang dipanggil seruloplasmin. Apabila tembaga pertama kali diserap di dalam perut, ia diangkut ke hatidan terikat pada albumin.

Tembaga memiliki peran penting dalam sejumlah enzim tumbuhan dan hewan, termasuk sitokrom c oksidase yang berpusatkan tembaga dan enzim superoksida dismutase (mengandungi tembaga dan zink).  Terutama mereka yang terlibat dalam katalisis transfer elektron dan dalam transportasi dioksigen dan katalisis reaksinya. Protein tembaga biru yang terlibat dalam pengangkutan elektron termasuklah azurin dan plastosianin. Nama tembaga biru berasal daripada warna biru kuat yang terhasil akibat jalur penyerapan pengangkutan cas ligan ke logam sekitar 600 nm. Dalam reaksi oksigenasi yaitu tirosinase, oksidase askorbat, dan untuk transportasi oksigen (hemocyanin). Sebagian besar pusat tembaga aktif biologis ditemukan dalam protein luar sel atau vesikel.

Azurin merupakan tembaga tipe I yang mengandung metaloenzim yang terlibat dalam teransport electron pada proses fotosintesis dan respirasi. Tembaga terikat pada rantai polipeptida tunggal (Wilkinson, 1987). Sitokrom c dan nitrit reduktase akan terlibat dalam transfer electron ke, dari, atau dalam azurin.(Malone, Rosette; 2002)

Plastocyanin merupakan enzim tembaga tipe I yang terdiri dari rantai polipeptida tunggal. Ditemukan dalam kloroplas dan berfungsi sebagai pembawa electron esensial antara fotosistem II dan I untuk semua tanaman dan beberapa alga. Plastocyanin dihasilkan dalam sitoplasma sebagai precursor dengan berat molekul yang lebih tinggi, dengan polipeptida tambahan yang sangat penting untuk transportasi dari protein ke dalam kloroplas (Wilkinson, 1987).

Superoxide dismustase merupakan dimer dari ion Cu dan ion Zn yang berfungsi dalam transfer elekton yang ditemukan dalam sitosol serta dalam sel. Adapun mekanismenya yaitu

(Malone, Rosette; 2002)

          Homocyanin adalah protein tembaga tipe III berinti ganda yang mengikat molekul oksigen. Metalloprotein yang membawa dioksigen ekstraseluler di antropoda dan moluska.(Malone, Rosette; 2002)

Pigmen hemosianinnya yang mengandungi tembaga, berbanding dengan hemoglobin yang mengandungi besi, untuk pengangkutan oksigen, oleh itu darahnya berwarna biru dan bukan merah apabila dioksigenkan.

Kompleks tembaga dalam bidang kesehatan dapat berfungsi sebagai kemoterapi untuk membunuh sel tumor, contohnya yaitu Mono-dan bis (thiosemicarbazones) atau CuKTS.(Farrel, 1999)

Reaksi awal CuKTS dengan sel yaitu(Farrel, 1999)

Setelah Cu(I)SR terbentuk, Cu akan mengalami beberapa reaksi redoks tiol atau reduktor lainnya dengan O₂. Rutan reaksinya yaitu:(Farrel, 1999)

Reaksi 2O­₂^-* + 2H⁺ ® O₂ + H₂O₂ dapat terjadi secara spontan atau dapat dikatalisis oleh superoxide dismutase atau kompleks tembaga. Produksi radikal hidroksil dapat menyebabkan sifat sitotoksik CuKTS atau oksidasi protein tiol juga dapat menimblkan sitotoksisitas. Tembaga bis (thiosemicarbazones) adalah kompleks netral yang juga menampilkan berbagai koefisien partisi antara pelarut nonpolar dan air.